Desde 2004
, o docente do Grupo de Cristalografia do Instituto de Física de São Carlos (GC-IFSC/USP), Otávio Henrique Thiemann, desenvolve um estudo que analisa a tradução do código genético baseada em selenoproteínas, tipo de proteína capaz de incorporar a selenocisteína, aminoácido descoberto recentemente que ocupa a 21ª posição no grupo dos (até então) 20 aminoácidos comuns. Diversos pesquisadores do GC, desde então, têm realizado pesquisas relacionadas à incorporação de selenocisteínas nas proteínas, usando como “cobais” diversos tipos de micro-organismos.
Uma das mestrandas do GC, Natália Karla Bellini, escolheu como micro-organismo alvo de sua pesquisa a Naegleria gruberi, que, na linhagem evolutiva, é classificada como um eucarioto basal, ancestral comum aos seres humanos e, portanto, um “molde” capaz de fornecer informações sobre vias metabólicas de seres mais complexos, como nós.
Natália, portanto, estuda o mecanismo de incorporação da selenocisteína feito pela Naegleria. Acredita-se que uma vez que se compreenda esse mecanismo no corpo do micro-organismo, pode-se compreender como esse mecanismo funciona nas demais espécies do gênero. Porém, a escolha pela Naegleria não foi à toa: seus mecanismos de adaptação ao meio são diferentes dos de outros micro-organismos basais. Entenda.
As particularidades da Naegleria
O formato normal de uma Naegleria é o ameboide, fase na qual ela se alimenta e se reproduz assexuadamente. Porém, quando se encontra em condições não favoráveis, ela pode adquirir duas novas formas: flagelar (geralmente quando quer dispersar-se) ou cisto (quando quer fazer algo parecido com hibernar). O que torna o fato interessante é que a Naegleria consegue mudar de forma muito rapidamente e, a cada transformação, não somente seu formato é alterado, mas também sua expressão gênica. “Nesse momento, alguns genes não são mais expressados e outros novos passam a expressar”, explica Natália.
Em 2010, foi feito o sequenciamento do genoma da Naegleria. A partir disso, pesquisadores identificaram enzimas da via de incorporação. Porém, ainda ficou uma pergunta: qual seria a função da proteína nesse micro-organismo? A pergunta despertou os pesquisadores do GC para análise da Naegleria, trabalho que foi iniciado pelo pós doutorando do GC à época, Marco Túlio Alves da Silva, e continuado por Natália que, por sua vez, trabalha com uma enzima específica dessa via, a selenofosfato sintetase. Dessa forma, o principal objetivo de sua pesquisa é analisar o comportamento da via nas três diferentes formas da Naegleria para entender qual o papel do Selênio (Se) nesse organismo.
Versão patológica
Da média de 40 espécies diferentes de Naegleria, uma delas, a Naegleria fowleri causa uma doença que degenera o sistema nervoso levando ao óbito na maior parte dos casos. “Dos casos raros que tivemos até hoje, 98% resultaram em morte do contaminado. A quantidade de Naegleria gruberi, que é a espécie que estudo, tem aumentado em fontes de esgoto e água quente, ambientes favoráveis para seu desenvolvimento. A preocupação agora é se esses ambientes também são favoráveis à reprodução da Naegleria fowleri“, conta a pesquisadora.
Fatores como o aquecimento global, despejo de dejetos industriais em rios, entre outras coisas, têm levado ao aumento do encontro de cistos de amebas, em geral, dentre elas a Naegleria. “Não temos informações estatísticas que comprovem o aumento de Naegleria fowleri nesses meios, porém, se tivermos dados referentes aos tipos não patogênicos do micro-organismo, podemos extrapolar esses dados para a espécie patogênica da Naegleria, bem como todo estudo da inserção da selenocisteína”, explica Natália.
O prêmio pela pesquisa
A cada dois 
anos, é realizada a tRNA Conference . Na edição de 2014, ocorrida na Grécia, Natália e Otávio Thiemann, além de um doutorando do GC, Vitor Hugo Balasco Serrão, estiveram presentes e apresentaram um pôster descrevendo a pesquisa da mestranda. O júri da conferência impressionou-se com os resultados apresentados por Natália, referentes ao estudo específico com selenofosfato sintetase, e o selecionaram como um dos melhores trabalhos do evento.
Natália acredita que o mérito de seu trabalho tenha sido estudar uma enzima recém-descoberta e os processos de tradução genética, feito por RNA transportadores diferenciais (específicos para o transporte de selenocisteínas), envolvidos no estudo. “Grande parte dos pesquisadores que desenvolvem estudos relacionados a essa temática encontram-se na tRNA Conference para discutir os trabalhos. Nessa troca de ideias, pude ampliar minha compreensão do metabolismo de Selênio e como pesquisas em biologia molecular estão relacionadas a esse estudo”, conta.
Natália diz que é muito bom saber que a comunidade científica olha para os trabalhos desenvolvidos pelo GC como algo importante. “Nossos estudos podem levar à compreensão de mecanismos maiores de tradução gênica”, complementa a pesquisadora.
Ela afirma sentir-se motivada a continuar as pesquisas, até porque, durante a tRNA Conference, a troca de informações entre os participantes trouxe novas informações e, portanto, ideia para novos trabalhos. Com isso, garante-se mais uma prova da importância do intercâmbio no mundo científico. E o prêmio de Natália é mais um fato que destaca o Brasil e, sobretudo, o IFSC como referência mundo afora.
Assessoria de Comunicação
