“A Revolução das Proteínas Intrinsecamente Desordenadas: Desafiando Paradigmas e Ampliando a Complexidade da Vida” foi o tema apresentado em mais um Colóquio do IFSC/USP ocorrido no dia 30 de junho, com a participação do Prof. Luis Felipe Santos Mendes (IFSC-USP).
Em sua apresentação, o docente sublinhou que, até recentemente, muitos pesquisadores consideravam impensável que proteínas e peptídeos intrinsecamente desordenados (IDPs) existissem e ainda pudessem ser biologicamente ativos, sendo que o grande sucesso da cristalografia de proteínas contribuiu para a criação e perpetuação desse status quo.
Colocando esse sucesso em perspectiva, atualmente existem cerca de 193.000 estruturas macromoleculares “bem-enoveladas” depositadas no PDB. Devido a esse sucesso e à ampla disponibilidade de estruturas de alta resolução, as proteínas ainda são amplamente tratadas como “sólidos”, apesar de serem “matéria mole”.
Nesse modelo de estado sólido, as proteínas são organizadas internamente em uma “rede cristalina regular” onde podemos prever todas as suas propriedades funcionais com base exclusivamente nas interações entre seus átomos. A dinâmica associada sempre é assumida como flutuações em torno de uma estrutura de mínima energia, seguindo o clássico modelo de funil de enovelamento.
A partir desses conceitos, surge naturalmente o paradigma clássico de estrutura/função de proteínas, no qual uma sequência genética codificaria uma cadeia polipeptídica única capaz de se enovelar em uma estrutura única com a habilidade de desempenhar uma função única.
Neste ponto, a questão que se coloca é como as IDPs surgem para entender alguns dogmas clássicos da biologia molecular moderna?
Nesta apresentação, o palestrante abordou um pouco de sua trajetória acadêmica e suas principais contribuições para a área de biologia (des)estruturada, tendo igualmente discutido as futuras linhas de pesquisa que irá desenvolver no IFSC/USP.
Rui Sintra – Jornalista – IFSC/USP
