Na manhã do dia 07 de outubro, o Instituto de Física de São Carlos (IFSC/USP) recebeu na Área II do Campus USP de São Carlos, a visita de dois representantes da FEI Company* (EUA), e do pesquisador Rodrigo Portugal (Centro Nacional de Pesquisa em Energia e Materiais – CNPEM), cujo seu objetivo tem sido incentivar alguns pesquisadores brasileiros a conhecerem e a adquirirem, através de uma possível cooperação entre instituições brasileiras, um equipamento de crio-microscopia eletrônica (Cryo-TEM, na sigla em inglês).
Durante a visita, o Dr. Jeffrey Lengyel ministrou 
o seminário Technology developments in Cryo-TEM as well as applications and specific examples of Cryo-TEM studies to determine protein structure, no qual falou sobre a recente utilização de crio-microscopia eletrônica para estudar macromoléculas biológicas.
O Prof. Dr. Richard Garratt, do Grupo de Cristalografia do IFSC/USP, reconhece as vantagens da técnica que, embora envolva o uso de aparelhos de alto custo (o que explica a intenção de alguns pesquisadores de criar parcerias para adquiri-los), permite determinar com alta resolução as estruturas proteicas de macromoléculas congeladas em uma fina camada de gelo vítreo.
Por exemplo, complexos macromoleculares de proteínas podem ser constituídas por milhares ou dezenas de milhares de átomos e, neste caso, só é possível enxergar essas estruturas com boa resolução através da crio-microscopia eletrônica. Por causa de uma série de desenvolvimentos tecnológicos recente, a técnica de crio-microscopia eletrônica tem evoluído muito rapidamente ao longo dos últimos dez anos, diz o docente.
Hoje, a metodologia mais usada em estudos de proteínas é a difração de Raios-X, na qual os especialistas dependem de uma radiação eletromagnética para enxergar as pequenas estruturas. A vantagem é permitir que os pesquisadores estudem estruturas de moléculas extremamente minúsculas. Contudo, esta técnica convencional requer a cristalização das proteínas a serem estudadas. Já com a Cryo-TEM, 
basta que os pesquisadores congelem as proteínas para analisar as macromoléculas.
Embora a crio-microscopia esteja revolucionando a forma como se estudam as estruturas proteicas, Richard Garratt acredita que ela complementará, e não substituirá, as técnicas convencionais. Ao invés de usarmos apenas uma delas, será possível usar tanto a técnica de difração, como a de crio-microscopia eletrônica, comenta o docente.
Desenvolvendo novas vacinas
Frequentemente, os estudos envolvendo estruturas de proteínas resolvidas por difração de Raios-X visam ao desenvolvimento de novos fármacos. Contudo, com a crio-microscopia eletrônica será possível acurar as pesquisas que objetivam a criação de novas vacinas, uma vez que esta técnica (como já mencionamos neste texto) é uma ótima ferramenta para analisar grandes estruturas, como as dos vírus.
Por exemplo, ao alterar a estrutura de um vírus e depois estudar a sua viabilidade estrutural utilizando crio-microscopia eletrônica, será possível criar vacinas bivalentes, ou seja, vacinas que sejam capazes de combater duas ou mais doenças, ao invés de uma. A microscopia eletrônica pode ser extremamente poderosa para este tipo de pesquisa, conclui Richard Garratt.
*Com sede nos Estados Unidos, a FEI Company é uma empresa voltada ao desenvolvimento e fabricação de equipamentos de microscopia de alto desempenho.
Créditos: Ilustração 1 – Wikimedia Commons.
Assessoria de Comunicação
